Руководство по изучению темы «Биохимия сокращения и расслабления мышц»



Pdf просмотр
страница8/17
Дата28.01.2019
Размер0.61 Mb.
ТипРуководство
1   ...   4   5   6   7   8   9   10   11   ...   17

27 Окончание таблицы 2 1
2
Фосфатиды
0,4-1,0 Холестерин
0,03-0,23 Креатин и креатинфосфат
0,2-0,55 Азотсодержащие вещества (креати- нин, карнозин, ансерин, карнитин)
0,383-0,535 Свободные аминокислоты
0,1-0,7 Мочевина
0,002-0,2 Молочная кислота
0,01-0,2 Основные неорганические ионы
K
+
Na
+
Ca
2+
Mg
2+
Fe
2+
Cl
-
0,32 0,08 0,007 0,02 0,026 0,02 Как видно их таблицы, 72-80% массы мышцы составляет вода. Большую часть сухого остатка (16-21%) образуют белки, остальное – органические вещества и минеральные соли.
Мышечное сокращение

В основе мышечного сокращения лежат два процесса спиральное скручивание сократительных белков циклически повторяющееся образование и диссоциация комплекса между цепью миозина и актином. Мышечное сокращение инициируется приходом потенциала действия на концевую пластинку двигательного нерва, где находится ней- рогормон ацетилхолин, функцией которого является передача импульсов. Сначала ацетилхолин взаимодействует ацетилхолиновыми рецепторами, что приводит к распространению потенциала действия вдоль сарко- леммы. Все это вызывает изменение проницаемости сарколеммы для катионов, которые устремляются внутрь мышечного волокна, нейтрализуя отрицательный заряд на внутренней поверхности сарколеммы. С сарко- леммой связаны поперечные трубочки саркоплазматического ретикулума, которым распространяется волна возбуждения. От трубочек на возбуждения передается мембранам пузырьков и цистерн, которые оплетают


28 миофибриллы на участках, где происходит взаимодействие актиновых и миозиновых нитей. При передаче сигнала цистерны саркоплазматического ретикулума, последние начинают освобождать находящийся в них Са
2+
Высвобожденный Са
2+ сшивается с Тн-С, что вызывает конформационные сдвиги, передающиеся на тропомиозин и далее на актин. Актин как бы освобождается из комплекса с компонентами тонких филаментов, в котором он находился. Далее актин взаимодействует с миозином, и результатом такого взаимодействия является образование спайки, что делает возможным движение тонких нитей вдоль толстых. Генерация силы (укорочение) обусловлена характером взаимодействия между миозином и актином. На миозиновом стержне появляется подвижный шарнир, в области которого происходит поворот при связывании глобулярной головки миозина с определенным участком актина. Именно такие повороты, происходящие одновременно в многочисленных участках взаимодействия миозина и актина, являются причиной втягивания актиновых филаментов (тонких нитей) в Н-зону. Здесь они контактируют (при максимальном укорочении) или даже перекрываются друг с другом. Это показано на рисунке 10. Рисунок 10 – Механизм сокращения а – состояние покоя буме- ренное сокращение в – максимальное сокращение


29 Энергию для этого процесса поставляет гидролиз АТФ. Когда АТФ присоединяется к головке молекулы миозина, где локализован активный центр миозиновой АТФазы, связи между тонкой и толстой нитями не образуется. Появившийся катион кальция нейтрализует отрицательный заряд АТФ, способствуя сближению с активным центром миозиновой
АТФазы. В результате происходит фосфорилирование миозина, те. миозин заряжается энергией, которая используется для образования спайки с актином и для движения тонкой нити. После того как тонкая нить продвинется на один шаг, АДФ и фосфорная кислота отщепляются от ак- томиозинового комплекса. Затем к миозиновой головке присоединяется новая молекула АТФ, и весь процесс повторяется со следующей головкой молекулы миозина. Затрата АТФ необходима и для расслабления мышц. После прекращения действия двигательного импульса Са
2+
переходит в цистерны сар- коплазматического ретикулума. Тн-С теряет связанный с ним кальций, следствием этого являются конформационные сдвиги в комплексе тро- понин-тропомиозин, и Тн-I снова закрывает активные центры актина, делая их неспособными взаимодействовать с миозином. Концентрация
Са
2+
в области сократительных белков становится ниже пороговой, и мышечные волокна теряют способность образовывать актомиозин. В этих условиях эластические силы стромы, деформированной в момент сокращения, берут верхи мышца расслабляется. При этом тонкие нити извлекаются из пространства между толстыми нитями диска А, зона Ни диск I приобретают первоначальную длину, линии Z отдаляются друг от друга на прежнее расстояние. Мышца становится тоньше и длиннее. Скорость гидролиза АТФ при мышечной работе огромна до 10 мкмоль наг мышцы за 1 мин. Общие запасы АТФ невелики, поэтому для обеспечения нормальной работы мышц АТФ должна восстанавливаться стой же скоростью, с какой она расходуется.

Сила мышц

Силу мышцы определяют по максимальной величине груза, который она может поднять, либо по максимальной силе (напряжению, которую она может развить в условиях изометрического сокращения. Одиночное мышечное волокно способно развить напряжение 100–200 мг. В теле примерно 15–30 млн. волокон. Если бы они действовали параллельно водном направлении и одновременно, то могли бы создать напряжение т.


30 Сила мышц зависит отряда морфофункциональных, физиологических и физических факторов. Сила мышц возрастает с увеличением площади их геометрического и физиологического поперечного сечения. Для определения физиологического поперечного сечения мышцы находят сумму поперечных сечений всех волокон мышцы по линии, проведенной перпендикулярно к ходу каждого мышечного волокна. В мышце с параллельным ходом волокон (портняжная) геометрическое и физиологическое поперечные сечения равны. В мышцах с косым ходом волокон (межреберные) физиологическое сечение больше геометрического и это способствует увеличению силы мышц. Еще больше возрастает физиологическое сечение и сила у мышц с перистым расположением (большинство мышц тела) мышечных волокон. Чтобы иметь возможность сопоставить силу мышечных волокон в мышцах с различным гистологическим строением, ввели понятие абсолютной силы мышцы.
Абсолютная сила мышцымаксимальная сила, развиваемая мышцей, в перерасчете на 1 см физиологического поперечного сечения. Абсолютная сила бицепса – 11,9 кг см, трехглавой мышцы плеча – 16,8 кг см , икроножной – 5,9 кг см, гладкой – 1 кг см
2
Сила мышцы зависит от процентного соотношения различных типов двигательных единиц, входящих в эту мышцу. Соотношение разных типов двигательных единиц водной и той же мышце у людей неодинаково. Выделяют следующие типы двигательных единица) медленные, не-
утомляемые (имеют красный цвет) – обладают малой силой, но могут быть длительно в состоянии тонического сокращения без признаков утомления б) быстрые, легко утомляемые (имеют белый цвет) – их волокна обладают большой силой сокращения в) быстрые, устойчивые к утомлению – имеют относительно большую силу сокращения ив них медленно развивается утомление. У разных людей соотношение числа медленных и быстрых двигательных единиц водной и той же мышце определено генетически и может значительно различаться. Так, в четырехглавой мышце бедра человека относительное содержание медленных волокон может варьировать от 40 до 98%. Чем больший процент медленных волокон в мышцах человека, тем более они приспособлены к длительной, но небольшой по мощности работе. Люди с высоким содержанием быстрых сильных моторных единиц способны развивать большую силу, но склонны к быстрому утомлению. Однако надо иметь ввиду, что утомление зависит и от многих других факторов.



Поделитесь с Вашими друзьями:
1   ...   4   5   6   7   8   9   10   11   ...   17


База данных защищена авторским правом ©genderis.ru 2017
обратиться к администрации

    Главная страница