Руководство по изучению темы «Биохимия сокращения и расслабления мышц»



Pdf просмотр
страница5/17
Дата28.01.2019
Размер0.61 Mb.
ТипРуководство
1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   17

16 Молекулы миозина объединяются, образуя филаменты, состоящие примерно из 400 палочковидных молекул, связанных друг с другом таким образом, что пары головок миозиновых молекул ложатся на расстоянии
14,3 нм друг от друга они располагаются по спирали (рисунок 7). Миози- новые нити стыкуются хвост к хвосту. Рисунок 7 – Упаковка миозиновых молекул при образовании толстого филамента Миозин выполняет три биологически важные функции: При физиологических значениях ионной силы и рН молекулы миозина спонтанно образуют волокно. Миозин обладает каталитической активностью, те. является ферментом. В 1939 г. В. А. Энгельгардт и МН. Любимова обнаружили, что миозин способен катализировать гидролиз АТФ. Эта реакция является непосредственным источником свободной энергии, необходимой для мышечного сокращения. Миозин связывает полимеризованную форму актина – основного белкового компонента тонких миофибрилл. Именно это взаимодействие, как будет показано ниже, играет ключевую роль в мышечном сокращении. Тонкие филаменты состоят из актина, тропомиозина и тропонина. Основным компонентом тонких филаментов является актин – водорас- творимый глобулярный белок с молекулярной массой 42 кДа; эта форма актина обозначается как актин. В мышечном волокне актин находится в полимеризованной форме, которая обозначается как актин. Тонкие фи- ламенты мышцы образованы двунитчатыми актиновыми структурами, связанными между собой нековалентными связями.
Тропомиозин представляет собой палочкообразную молекулу смоле- кулярной массой 70 кДа, состоящую из двух разных спиральных по- липептидных цепей, закрученных относительно друг друга. Эта сравнительно жесткая молекула располагается в желобке спиральной цепочки актина ее протяженность соответствует 7 G-актиновым мономерам.


17 Третий компонент тонких филаментов – тропонин (Тн), молекулярная масса которого около 76 кДа. Он представляет собой сферическую молекулу, состоящую из трех разных субъединиц, получивших название в соответствии с выполняемыми функциями тропомиозинсвязывающей
(Тн-Т), ингибирующей (Тн-I) и кальцийсвязывающей (Тн-С). Каждый компонент тонких филаментов соединяется с двумя другими нековлент- ными связями В мышце, где все рассмотренные компоненты собраны вместе в тонком филаменте (рисунок 8), тропомиозин блокирует присоединение миозиновой головки к находящемуся рядом F-актиновому мономеру. Кальций, связываясь с Тн-С, значительно изменяет конформацию белка, увеличивая степень взаимодействия между субъединицами тропонина и одновременно ослабляя связь между Тн-I и актином. Это приводит к перемещению молекулы тропомиозина по желобку тонкого филамента. Результатом такого движения является открытие миозинсвязывающего центра на поверхности актина. Рисунок 8 – Взаиморасположение тропомиозина, тропонина и актина в тонком филаменте мышцы
Актин-тропомиозин-тропонинмиозиновый комплекс характеризуется как Са
2+
, Mg
2+
-ATФ-aзa.


18 Рассмотрев сократительные элементы мышцы, перейдем к изучению других элементов, которые выполняют важные функции в мышечном сокращении. Мышечное волокно состоит из клеток, окруженных электро- возбудимой мембраной – сарколеммой, которая, как и любая другая мембрана, имеет липопротеиновую природу (толщина бимолекулярного слоя около 10 нм. Сарколемма отгораживает внутреннее содержимое мышечного волокна от межклеточной жидкости. Подобно другим мембранам, сарколемма имеет избирательную проницаемость для, различных веществ. Через нее не проходят высокомолекулярные вещества (белки, полисахариды и др, но проходят глюкоза, молочная и пировиноградная кислоты, кетоновые тела, аминокислоты и короткие пептиды. Перенос через сарколемму носит активный характер (осуществляется с помощью посредников, что позволяет накапливать внутри клетки некоторые вещества в большей концентрации, чем снаружи. Избирательная проницаемость сарколеммы играет большую роль в возникновении возбуждения в мышечном волокне. Сарколемма проницаема для катионов калия, которые накапливаются внутримышечного волокна. В тоже время она содержит ионный насос, выводящий из клетки катионы натрия. Концентрация катионов натрия в межклеточной жидкости выше, чем концентрация катионов калия внутри клетки кроме того, во внутренних зонах волокна содержится значительное количество органических анионов. Все это приводит к возникновению на наружной поверхности сарко- леммы избытка положительных, а на внутренней – отрицательных зарядов. Разность зарядов приводит к возникновению мембранного потенциала, который в состоянии покоя мышечного волокна равен 90–100 мВ и является необходимым условием возникновения и проведения возбуждения. Внутриклеточная жидкость мышечного волокна называется сарко-
плазмой. В саркоплазме локализованы органические вещества, минеральные соли, а также субклеточные частицы ядра, митохондрии, рибосомы, функция которых заключается в регуляции обмена веществ в мышечном волокне путем воздействия на синтез специфических мышечных белков. Внутри саркоплазмы находится система продольных и поперечных трубочек, мембран, пузырьков, носящая название саркоплазматический
ретикулум (SR). Толщина мембран SR около 6 нм. Саркоплазматический ре- тикулум делит саркоплазму на отдельные отсеки, в которых протекают различные биохимические процессы. Пузырьки и трубочки оплетают каждую миофибриллу. Через трубочки, связанные с наружной клеточной мембра-


19 ной, возможен прямой обмен веществами между клеточными органеллами и межклеточной жидкостью. Трубочки могут служить и для распространения волны возбуждения от наружной мембраны волокна к внутренним его зонам. Мембраны пузырьков, прилегающих к миофибриллам, содержат белки, связывающие катионы кальция. Значение саркоплазматического ретикулума очень велико. Он связан непосредственно с сокращением и расслаблением мышцы, регулируя освобождение катионов кальция в мышечном волокне. Кроме того, к части саркоплазматического ретикулума прикреплены рибосомы, назначением которых является синтез белков. В той части ретикулума, где нет рибосом, синтезируется ряд необходимых мышечному волокну веществ липидов, гликогена. Одним из важнейших структурных компонентов мышечного волокна являются митохондрии. Число митохондрий в мышечном волокне очень велико, и располагаются они цепочками вдоль миофибрилл, тесно прилегая к мембранам ретикулума. Как и у всякой клетки (оговоримся, что применение этого термина к мышечному волокну не совсем корректно, у мышечного волокна есть ядра, которые располагаются под сарколеммой. Ядро отделено от саркоплазмы двумя мембранами, одну из которых (внутреннюю) можно назвать ядерной, а вторая (наружная) является оболочкой ядра, переходящей в мембрану ретикулума. Пространство между этими двумя мембранами сообщается с канальцами саркоплазматического ретикулума. Внутри ядра находится ядрышко и хроматин. В состав хроматина входит ДНК, белки и низкомолекулярные РНК. В ДНК закодирована информация о структуре всех белков, синтезируемых в мышечном волокне. В мышечном волокне есть и лизосомы, в которых локализованы гидролитические ферменты, расщепляющие белки, липиды и полисахариды. При очень интенсивной мышечной работе происходит нарушение мембран лизосом (либо увеличение их проницаемости) ив саркоплазму выходят ферменты, расщепляющие локализованные в ней биополимеры. Но это явление не дисфункция.
Типы волокон скелетной мышцы
Каждая мышца состоит из волокон, обозначаемых как волокна
(slow twitch fibres) — медленно сокращающиеся и волокна (fast twitch fibres). волокна, обладающие высоким содержанием миоглобина (красный мышечный пигмент, называют также красными во-



Поделитесь с Вашими друзьями:
1   2   3   4   5   6   7   8   9   ...   17


База данных защищена авторским правом ©genderis.ru 2017
обратиться к администрации

    Главная страница