Функциональная биохимия



Pdf просмотр
Дата28.01.2019
Размер133 Kb.


ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ БИОХИМИЯ
ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ БИОХИМИЯ
МЫШЦ
МЫШЦ
Кафедра биохимии БГУ, доцент Орѐл Н.М.


Биохимические функции мышц

осуществление мышечного сокращения и расслабления,
регуляция этих процессов;

энергетическое обеспечение мышечной деятельности;

метаболизм, обеспечивающий осуществление
биохимических функций мышц.


Мыщцы составляют
40-45 % массы тела
- единственная
система, которая
превращает
химическую энергию
в механическую.
А-поперечно-полосатая,
Б-сердечная, В-гладкая.
1- ядра, поперечная
исчерченность


ОСУЩЕСТВЛЕНИЕ МЫШЕЧНОГО СОКРАЩЕНИЯ И
РАССЛАБЛЕНИЯ, РЕГУЛЯЦИЯ ПРОЦЕССОВ
Белки миофибрилл
Сократительные элементы (саркомеры) состоят из двух типов параллельных нитей, тонких филаментов F-актина и толстых филаментов миозина.


АКТИН
Мономерный актин (G-актин)
— это глобулярный белок смол. массой 43 кДа, составляет 25 % общей массы мышечного белка. При физиологической величине ионной силы ив присутствии магния G-актины объединяются (подвергаются нековалентной полимеризации), образуется нерастворимый
двойной спиральный филамент – актин.
Волокно F-актина имеет толщину 6-7 нм, через 35,5 нм структурные элементы повторяются.
G- и F-актины не обладают каталитической
активностью.


Две формы актина глобулярный G - актин, фибриллярный F – актин.
Молекулы глобулярного актина нековалентно объединяются, образуя
F- актин. Две цепи F- актина связаны в спираль


Вместе с актином в мышцах присутствует
тропомиозин

вытянутая в виде тяжа молекула, состоящая из α и β цепей и примыкающая к актину в щели между двумя полимерами.
Тропомиозин встречается во всех мышцах и подобных им
структурах
В поперечнополосатых мышцах имеется
тропониновая
система
, включающая еще
три белка:
Тропонин Т (ТпТ)
связывается с тропомиозином;


Тропонин I (Tnl)
ингибирует взаимодействие между F- актином и миозином и связывается с другими компонентами тропонина.
Тропонин С (ТпС)
– кальций-связывающий белок первичная, вторичная структура и функция аналогичны этим же характеристикам распространенного в природе белка —
кальмодулина. Способен связываться с другими компонентами тропонина.
Молекула тропонина Си кальмодулина) связывает четыре иона кальция, имеет мм. 17кДа.
Тонкий филамент
поперечнополосатой мышцы состоит из
F-актина, тропомиозина и трех тропониновых компонентов
ТпС, Tnl и ТпТ.
Тропомиозин и тропониновая система чередуются через каждые 38,5 нм.


Схематическое изображение тонкого филамента
Показана пространственная конфигурация трех главных белковых
компонентов: актина, тропомиозина и тропонина


Строение тонкого филамента


Миозин

составляет 55 % мышечного белка, образует
толстые филаменты (нити).
Это асимметричный
гексамер с Мм кДа. В миозине различают фибриллярную часть,
состоящую из двух переплетенных спиралей, каждая из которых имеет на одном конце глобулярную головку.
Гексамер включает одну пару тяжелых (G) цепей
(М.м.2 х 223 кДа ) и две пары легких (L) цепей
(М.м. 15–27 кДа), связанных с глобулярными головками.
В физиологических условиях оптимальные pH, температура, концентрация солей) молекулы миозина спонтанно взаимодействуют между собой своими стержневыми участками конец вконец, "бок вбок) с помощью слабых типов связей. Взаимодействуют только стержни, головки остаются свободными. Головка миозина обладает Са⁺⁺-зависимой АТР-азной активностью и связывается с актином. Легкие цепи регулируют активность.


Приблизительно 400 молекул миозина обьединяются в
толстый филамент
Половина молекул повѐрнута головками к одному концу
филамента, а вторая половина к другому

Большая часть сведений о миозине получена при изучении продуктов его частичного гидролиза. Обработка миозина
трипсином
приводит к образованию
двух фрагментов –
меромиозинов.
Легкий меромиозин (ЛММ)
состоит из агрегированных нерастворимых спиральных фибрилл. Он не обладает
АТРазной активностью и не связывается с F-актином.
Тяжелый меромиозин (ТММ)
представляет собой растворимый белок с мм. 340 кДа, содержащий и фибриллярный, и глобулярный фрагменты. Он обладает
АТРазной активностью и связывается с актином.
При гидролизе ТММ
папаином
образуются
два
субфрагмента – S-1 и S-2.
S-2 имеет фибриллярную структуру, не проявляет АТР-азной активности и не связывает
F-актин.


Ферментативное расщепление миозина
ТММ — тяжелый меромиозин; ЛММ—легкий меромиозин;
S-1—фрагмент 1; фрагмент 2.


S-1
характеризуется мм. 115кДа, проявляет АТРазную активность, в отсутствие АТР связывает актин.
Активность S-1 и ТММ при добавлении актина возрастает враз. актин резко ускоряет освобождение продуктов действия миозиновой АТРазы – AДP и
неорганического фосфата.
Хотя актин сам по себе не влияет на гидролиз АТР, его
способность стимулировать освобождение продуктов
АТРазной реакции обеспечивает значительное увеличение
общей скорости катализа.
Другие белки
(присутствуют в меньших количествах)
α-Актинин
– это обнаруживаемая в зоне линии белковая молекула, к которой присоединяются концы F-актиновых молекул тонких филаментов.
(β-Актинин, десмин, коннектин, виментин).


Расположение филаментов в поперечно-полосатой
мышце
А – расслабленная мышца, Б - сокращенная мышце



Миофибриллы содержат приблизительно
2500 филаментов.
На одну толстую миозиновую нитку
припадает 6 тонких


Механизм сокращения мышечных волокон
Сокращением мышечного волокна
управляют
двигательные
нейроны,
которые выделяют нейромедиатор
ацетилхолин
в нервно- мышечные синапсы. Ацетилхолин диффундирует через синаптическую щель и взаимодействуют
с холинэргическими рецепторами
плазматической мембраны мышечных клеток. Открываются трансмембранные ионные каналы, происходит деполяризация клеточной мембраны.
Потенциал
действия
быстро распространяется по всем направлениям, возбуждая все мышечные клетки. Цикл сокращения мышечного волокна реализуется в течение нескольких миллисекунд.

В цитозоле покоящихся клеток концентрация Са
2+
очень низка (менее моль.
В саркоплазматическом ретикулуме (СР) – существенно выше (около моль. Высокая концентрация Са
2+
в CP поддерживается
Са
2+
-АТФ-
азами
и специальным белком
кальсеквестрином
(55 кДа), который содержит много кислых аминокислот и прочно связывает ионы Са
2+
Переносу потенциала действия на CP индивидуальной миофибриллы способствуют
поперечные трубочки Т-системы
(трубчатые впячивания клеточной мембраны, находящиеся в тесном контакте с индивидуальными миофибриллами. Деполяризация плазматической мембраны передается через Т- трубочки на потенциал-управляемый мембранный белок
"SR-foot"
прилегающей мембраны CP.
SR-foot
открывает Са
2+
-каналы. Ионы Са
2+
выбрасываются изв пространство между филаментами актина и миозина до уровня >10
-5
моль. Выброс Са
2+
запускает механизм процесса сокращения миофибрилл.

В расслабленной скелетной мышце комплекс
тропонина
(субъединицы
= Т, С, I)
с тропомиозином
препятствует взаимодействию
миозиновых
головок с актином.
!
Быстро поступивший в цитоплазму
Са
2+ связывается с
С-субъединицей тропонина
. Это приводит к конформационной перестройке в тропонине и тропонинтропомиозиновый комплекс разрушается. На молекуле актина освобождается участок связывания с миозином. Это инициирует цикл мышечного сокращения.

o
Ионы Са
присоединяются к
кальцийсвязывающей
субъединице
тропонина тонких
филаментов
o
Изменяется
конформация белка
o
Молекула
тропомиозина
перемещается по
желобку тонкого
филамента
o
На молекулах
глобулярного актина
открываются центры
связывания с
головками миозина


Сокращение мышечных волокон обусловлено продольным
скольжением толстых миозиновых и тонких актиновых филаментов
относительно друг друга (модель весельной лодки).
Осуществляется следующий цикл реакций:
1. Головка молекулы миозина прочно связывается с открытым участком актиновой нити, затем Са⁺⁺ инициирует взаимодействие головки с АТР и головка отделяется от актиновой нити (комплекс миозин-АТР
обладает низким сродством к актину. Са⁺⁺-зависимая АТР-аза головоки миозина гидролизует АТР, но удерживает оба продукта реакции (АДР и Рн) близко друг от друга. Процесс носит скорее стехиометрический, а не каталитический характер. Энергия, выделяющаяся при гидролизе АТР, вызывает аллостерические изменения в миозиновой головке и головка образует новый мостик с соседней молекулой актина


4. Актин ускоряет выброс продуктов АТР-азной реакции из активного центра миозина. Это приводит к преобразованию аллостерического напряжения и изменению конформации головки миозина, которое действует подобно гребку весла. Вовремя гребка миозиновые головки отклоняются на определенный угол от оси и перемещают миозиновый филамент вдоль актинового филамента по направлению к диску.
4. АДР и Рн отсоединяются от миозина. Цикл повторяется до тех пор, пока имеется АТР.


500 миозиновых головок толстого филамента в результате каждого
«гребка» вызывают смещение на 10 нм. Вовремя сильных сокращений
частота гребков ≈ 5 разв секунду.
При каждом цикле гидролиза АТР головки миозина взаимодействуют
со следующими молекулами актина, за счет чего и происходит взаимное
скольжение миозиновых и актиновых филаментов, те. сокращение
мышечного волокна.
В отсутствие последующего стимулирования АТР-зависимые кальциевые насосы мембраны CP быстро снижают концентрацию ионов
Са
2+
до исходного уровня. Как следствие, комплекс Са
2+
с тропонином С диссоциирует, тропонин восстанавливает исходную конформацию, место связывания миозина на актине блокируется и мышца расслабляется.
КПД сокращения – 50 %.



ЭНЕРГЕТИЧЕСКОЕ ОБЕСПЕЧЕНИЕ МЫШЕЧНОЙ
ДЕЯТЕЛЬНОСТИ
Процесс сокращения и расслабления связан с потреблением АТР
миозин-АТР-азой. Запас АТФ, имеющийся в мышцах, расходуется менее чем за 1 с после стимуляции.
Потребности работающей мышцы в АТР
1) Резерв в виде креатинфосфата (КФ)
Быстрая регенерация АТР достигается за счет переноса креатинкиназой фосфатной группы с КФ на АД . Энергетический резерв креатинфосфата также расходуется за несколько секунд.

Креатин синтезируется в почках, поджелудочной железе, печении накапливается в мышцах.


В спокойном состоянии КФ вновь синтезируется из креатина. Фосфатная группа присоединяется по гуанидиновой группе креатина. В мозговой ткани креатинфосфат поддерживает жизгеспособность клеток при кратковременном отсутствии кислорода.

В мышцах КФ медленно неферментативно циклизуется с образованием креатинина, который поступает в почки и удаляется из организма.


2) Анаэробный гликолиз
В мышечной ткани относительно долгосрочным энергетическим резервом является гликоген. В покоящейся ткани содержание гликогена составляет до 2 % от мышечной массы.
Гликоген под действием фосфорилазы расщепляется с образованием глюкозо-6-фосфата, который путем гликолиза превращается в пируват. Образуется 2 моль АТФ.
При недостатке кислорода пируват восстанавливается в лактат,
который диффундирует в кровь
(цикл Кори)
3) Окислительное фосфорилирование.
В аэробных условиях пируват поступает в митохондрии , окисляется в цикле Кребса и дыхательной цепи. Окислительное фосфорилирование постоянно действующий путь синтеза АТР.
Это самый эффективный путь
синтеза АТР, но он реализуется при условии хорошего снабжения мышц
кислородом.
Для синтеза АТР используются энергоносители крови
глюкоза,
жирные кислоты и кетоновые тела.


4) Образование инозинмонофосфата (ИМФ)
Другим источником быстрого восстановления уровня АТФ является конверсия АДР в АТР и АМР
(2АДР → АТР + АМР )
, катализируемая
миокиназой
(аденилаткиназой ). Образовавшийся АМФ за счет дезаминирования частично превращается в ИМФ, что сдвигает реакцию в сторону образования АТР.


Источники АТР в мышце


В медленных (красных) скелетных мышцах
источником энергии для синтеза АТР служит окислительное фосфорилирование. В обеспечении этих мышц кислородом принимает участие миоглобин.
Они имеют хорошее кровоснабжение, много митохондрий, высокую активность ферментов окислительного фосфорилирования. Предназначены для работы в аэробном режиме. Например, такие мышцы служат для поддержания тела в определенном положении поза, осанка).
В быстрых скелетных мышцах, лишенных миоглобина (белых,
главным источником образования АТР является анаэробный гликолиз.
В них много гликогена, у них слабое кровоснабжение, высока активность ферментов гликолиза. Такие мышцы обеспечивают работу максимальной мощности, но кратковременную (низкий выход АТР ). Мышцы истощаются в результате изменения рН за счет повышения концентрации лактата .
Промежуточные мышцы
сохраняют свойства и красных, и белых, потому получили дополнительное название "быстрые красные.


У человека нет специализированных мышц, но есть
специализированные волокна всех видов в мышцах-разгибателях
больше "белых" волокон, в мышцах спины больше "красных"
волокон.
Процентное содержание тех или иных волокон предопределяет специализацию атлета. Как правило, обладатели преимущественно красной мускулатуры достигают лучших результатов в видах на выносливость (плавание, велосипедный спорт, бег на средние и длинные дистанции и т. д. Те, у кого больше белых мышечных волокон, имеют склонность к силовым упражнениям. Это объясняется и тем, что белые волокна легче гипертрофируются, те. увеличиваются в объеме, и тренируются "насилу. Не все генетически предопределено. Работают и тренировочные факторы. Некоторые специалисты даже отдают предпочтение последним в формировании структуры мышц.


Характеристика быстрых и медленных скелетных мышц


Миоглобин
содержится в красных мышцах и участвует в
запасании кислорода
Транспорт кислорода миоглобин не
осуществляет
В условиях кислородного голодания (например, при сильной физической нагрузке) кислород высвобождается из комплекса с миоглобином и поступает в митохондрии мышечных клеток, где осуществляется синтез АТР (окислительное фосфорилирование. Миоглобин, как и гемоглобин
содержит в качестве простетической
группы гем
—циклический тетрапиррол, который обуславливает красный цвет и способность связывать кислород. Окисление в геме приводит к потере биологической активности.
Глобин состоит из единичной полипептидной цепи
из 153 аминокислотных остатков, Мм. 17 кДа.
На поверхности молекулы
находятся полярные остатки, внутри — неполярные
(свойство глобулярных белков, кроме ориентации двух остатков гистидина, принимающих участие в связывании кислорода.


Вторичная и третичная структура миоглобина
Это компактная, примерно сферическая молекулах х 2,5 нм. Примерно 75 % остатков образуют восемь правых спиралей, содержащих от 7 до 20 остатков. Спирали обозначаются с N-конца.
Модели молекулы миоглобина


Влияние гема на конформацию миоглобина
При понижении рН до 3,5 образуется
апомиоглобин
(отсоединяется гем, резко уменьшается содержание α-спиралей).
Нормализация рН и добавление гема полностью восстанавливает число α -спиралей, а добавление восстанавливает кислородсвязывающую активность. Таким образом, информация, содержащаяся в первичной структуре апомиоглобина, в присутствии гема обуславливает свертывание молекулы белка с образованием биологически активной конформации.
Первичная структура миоглобина определяет его вторичную и
третичную структуру.
Гем в молекуле миоглобина расположен в щели между спиралями
Е и F
; его полярные пропионатные группы ориентированы к поверхности глобулы, а остальная часть находится внутри структуры и окружена, в основном, неполярными остатками.


Кинетика оксигенирования миоглобина
Миоглобин эффективно запасает кислород. Количество кислорода,
связывающегося с миоглобином (процент насыщения, зависит от
концентрации кислорода в среде (P
Q₂
—парциальное давление
кислорода), непосредственно окружающей молекулу белка.
График зависимости между количеством связанного кислорода и P
Q₂
(кривая диссоциации или изотерма адсорбции кислорода) миоглобина
имеет форму гиперболы
.


P
Q₂
в ткани, окружающей легочные капилляры, составляет 100 мм
рт. ст, поэтому миоглобин в легких мог бы весьма эффективно
насыщаться кислородом. В венозной крови P
Q₂
равно 40 мм рт. став
активно работающей мышце—около 20 мм рт. ст. Но даже при
парциальном давлении 20 мм рт. ст. степень насыщения миоглобина
кислородом будет весьма значительной, и поэтому миоглобин не
может служить средством его доставки от легких к периферическим
тканям.
Однако при кислородном голодании, которым сопровождается
тяжелая физическая работа, P
Q₂
в мышечной ткани может понизиться и
до 5 мм рт. ст при таком давлении миоглобин легко отдает связанный
кислород, обеспечивая окислительный синтез АТР в митохондриях
мышечных клеток.


РОЛЬ ХИМИЧЕСКОГО СОСТАВА И МЕТАБОЛИЗМА В
ОСУЩЕСТВЛЕНИИ БИОХИМИЧЕСКИХ ФУНКЦИЙ МЫШЦ
Химический состав поперечно-полосатых мышц
млекопитающих (средние значения):


В функционировании мышц большое значение имеют особенности
состава и функционирования белков, аминокислот, углеводов, липидов
и др. веществ.
Белки саркоплазмы
включают протеины преимущественно растворимые в солевых средах с низкой ионной силой.
В состав белков входят ферменты гликолиза, окислительного фосфорилирования, обеспечивающие важнейшие стороны азотистого и липидного обмена, альбумины, способные связывать ионы кальция, дыхательный пигмент миоглобин.
Группа миофибриллярных белков – обеспечивающая сократительную функцию мышц.


Небелковые азотистые экстрактивные вещества
В скелетных мышцах содержится
адениновые и другие нуклеотиды,
креатинфосфат, креатин, креатинин, карнозин, анзерин, свободные
аминокислоты
и др. Концентрация адениновых нуклеотидов в скелетной мускулатуре кролика (в мкмоль/1 г сырой массы) составляет
АТР—4,43,
АДР — 0,81,
АМР—0,93. Количество ГТФ, УТФ, ЦТФ и др. в мышечной ткани по сравнению с концентрацией адениновых нуклеотидов очень мало.
Креатин и креатинфосфат
(
до 60 % небелкового азота мышц) участвуют в химических процессах, связанных с мышечным сокращением.


Карнозин и анзерин (ансерин) –
имидазол- или гистидинсодержащие дипептиды. Встречаются в скелетной мускулатуре позвоночных и мозге.
Карнозин увеличивает амплитуду сокращения скелетных мышц, сниженную утомлением, ноне влияет непосредственно на сократительный аппарат, активирует работу ионных насосов мышечных клеток, стимулирует АТФ-азную активность миозина. Содержание карнозина и анзерина в гладкой и сердечной мускулатуре во много раз меньше, чем в скелетной.
Эти пептиды создают до 40 % буферной емкости быстрых белых
мышц и позволяют накапливать много лактата, обладают
антиоксидантной активностью, ингибируют зависимую
гуанилатциклазу, замедляют процессы старения человека, влияя на
скорость апоптоза.


Свободные аминокислоты
наиболее высока концентрация глутаминовой кислоты (до 1,2 г/кг), глутамина (0,8 – 1,0 г/кг). В состав мембранных образований мышечной ткани входят
фосфолипиды: фосфатидилхолин, фосфатидилэтаноламин,
фосфатидилсерин и др.
(участвуют в обменных процессах в качестве субстратов тканевого дыхания.
Мочевина, мочевая кислота, аденин, гуанин, ксантин и гипоксантин

присутствуют в небольшом количестве, являются промежуточными или конечными продуктами азотистого обмена.


Безазотистые органические вещества мышечной ткани
Гликоген
– содержание от 0,3 дои выше. На долю
других углеводов
– десятые и сотые доли процента. В мышцах следы свободной глюкозы, очень мало гексозофосфатов. В процессе метаболизма глюкозы (и аминокислот)
образуются
молочная, пировиноградная и другие карбоновые кислоты
В определенном количестве в мышечной ткани обнаруживаются
ацилглицерины и холестерол.
Состав неорганических солей
в мышцах разнообразен. Больше всего
калия и натрия
. Значительно меньше
магния, кальция и
железа.
Содержатся микроэлементы
кобальт, алюминий, никель, бор,
цинк и др.


Главным источником энергии для мышцы
в состоянии покоя
служит
β-окисление жирных кислот
.
При интенсивной работе

метаболизм
углеводов.
После жира основным резервом запасенной энергии служат белки
скелетных мышц. Это объясняет очень большую потерю мышечной массы особенно у взрослых людей, наблюдающуюся при длительной калорической недостаточности.
Аминокислоты, высвобождающиеся при внутриклеточной деградации белков, могут в значительной степени реутилизироваться для синтеза белка в клетке или переноситься к другим органам для обеспечения анаболических процессов.

Мышцы
обладают высокой активностью в отношении деградации
одних и синтеза других аминокислот
. У млекопитающих они являются главным местом катаболизма аминокислот с разветвленной цепью. Мышечная ткань
окисляет лейцин до СО
2
и превращает углеродный
скелет аспартата, аспарагина, глутамата, изолейцина и валина в
субстраты цикла трикарбоновых кислот
. Способность мышц разрушать аминокислоты с разветвленной цепью при голодании или диабете возрастает в 3 – 5 раз.
Мышцы
синтезируют и высвобождают большие количества аланина и
глутамина,
образующихся входе реакций переаминирования с участием аминокислот с разветвленной цепью.
Источником
почти всего
пирувата
, идущего на синтез аланина,
является гликолиз экзогенной глюкозы
. Формируется глюкозо-
аланиновый цикл, в котором аланин мышц переносится в печень и
используется в процессе печеночного глюконеогенеза ив тоже время
доставляет в печень аминогруппы, удаляемые в виде мочевины.

Углеродный скелет аминокислот, подвергшихся деградации и включившихся в цикл трикарбоновых кислот в мышечной ткани,
превращается главным образом в глутамин и пируват
ПВК
далее
окисляется в ЦТК или превращается в лактат
В период после всасывания
большая часть
образующихся в процессе распада мышечного белка
аминокислот покидает мышцы
Исключением являются
изолейцин, валин, глутамат, аспартат и
аспарагин.
Они
участвуют в образовании глутамина
, а уже он покидает мышцы и используется другими тканями.
Работающая мышца высвобождает аммиак. Непосредственным источником аммиака в скелетной мышце
служит AMP, который
дезаминируется в И под действием аденилатдезаминазы
ИMP может вновь превращаться в AMP входе реакций, использующих аспартат и катализируемых аденилсукцинатсинтетазой и аденилсукциназой.
Превращения пирувата и аланина в мышцах и печени выделены в
отдельные циклы – Кори и аланина. Они являются субстратными
циклами – парными комбинациями процессов синтеза и распада
метаболитов.




Особенности химического состава сердечной мышцы и
гладкой мускулатуры.
Сердечная мышца по содержанию ряда химических соединений занимает промежуточное положение между скелетной мускулатурой и гладкими мышцами. Общее содержание белков в гладкой мускулатуре (миометрий) ≈
20,3 мг/г, что меньше, чем в скелетной.
В сердечной и особенно гладкой мышцах
значительно меньше
миофибриллярных белков
(в гладких мышцах желудка ≈ в 2 раза ниже, чем в скелетных.
Концентрация белков стромы
в гладких мышцах и миокарде
выше
, чем в скелетной мускулатуре.
Миозин, тропомиозин и тропонин
сердечной мышцы и гладкой мускулатуры отличаются по физико-химическим свойствам от таковых скелетной мускулатуры.
В гладких мышцах нет трех белков тропониновой системы.
Саркоплазма гладкой мускулатуры и миокарда в процентном отношении содержит больше миоальбумина, чем саркоплазма скелетной мускулатуры.


Содержание АТР
в сердечной мышце 2,60 мкмоль/г , что
ниже, чем в
скелетной
(4,43 мкмоль/г), и
выше, чем в гладкой
(1,38 мкмоль/г).
Содержание гликогена
в сердечной мышце также занимает
промежуточное положение
между скелетной и гладкой мускулатурой. Как в сердечной, таки в гладкой мускулатуре обнаруживаются
следы
анзерина и карнозина
(< 0,1 г/1 кг сырой массы).
Миокард по сравнению с другими мышечными тканями
богаче
глицерофосфолипидами
, окисление которых, вероятно, дает значительную часть энергии, необходимую для сокращения.
Миокард
использует
на энергетические нужды
лактат
, приносимый кровью из скелетных мышц при их интенсивной работе.


Поделитесь с Вашими друзьями:


База данных защищена авторским правом ©genderis.ru 2017
обратиться к администрации

    Главная страница